Entropia conformațională

În termodinamica chimică, entropia conformațională este entropia asociată cu numărul de conformații ale unei molecule. Conceptul este cel mai frecvent aplicat macromoleculelor biologice, cum ar fi proteinele și ARN-ul, dar poate fi utilizat și pentru polizaharide și alte molecule. Pentru a calcula entropia conformațională, conformațiile posibile ale moleculei pot fi mai întâi discretizate într-un număr finit de stări, de obicei caracterizate prin combinații unice ale anumitor parametri structurali, fiecare dintre aceștia având o energie atribuită. În proteine, unghiurile diedrice ale coloanei vertebrale și rotamerii lanțului lateral sunt utilizați în mod obișnuit ca parametri, iar în ARN se poate utiliza modelul de împerechere a bazelor. Aceste caracteristici sunt utilizate pentru a defini gradele de libertate (în sensul mecanicii statistice al unei posibile „microstări”). Entropia conformațională asociată cu o anumită structură sau stare, cum ar fi o alfa-helix, o structură proteică pliată sau nepliată, depinde apoi de probabilitatea ocupării acelei structuri.

Entropia proteinelor heterogene în spirală aleatorie sau denaturate este semnificativ mai mare decât cea a structurii terțiare a stării sale native pliate. În special, se consideră că entropia conformațională a lanțurilor laterale de aminoacizi dintr-o proteină contribuie major la stabilizarea energetică a stării denaturate și, prin urmare, reprezintă o barieră în calea plierii proteinelor.[1] Cu toate acestea, un studiu recent a arătat că entropia conformațională a lanțului lateral poate stabiliza structurile native printre structurile compacte alternative.[2] Entropia conformațională a ARN-ului și a proteinelor poate fi estimată; de exemplu, metodele empirice pentru estimarea pierderii entropiei conformaționale într-un anumit lanț lateral la încorporarea într-o proteină pliată pot prezice aproximativ efectele anumitor mutații punctuale într-o proteină. Entropiile conformaționale ale lanțului lateral pot fi definite ca eșantionare Boltzmann pe toate stările rotamerice posibile:[3]

S = −R∑_i p_i lnp_i

unde R este constanta gazelor și p_i este probabilitatea ca un reziduu să se afle în rotamerul i.[3]

Gama conformațională limitată a reziduurilor de prolină reduce entropia conformațională a stării denaturate și, prin urmare, stabilizează stările native. S-a observat o corelație între termostabilitatea unei proteine și conținutul acesteia de reziduuri de prolină.[4]

Referințe

1.  Doig AJ, Sternberg MJE. (1995). Side-chain conformational entropy in protein folding. Protein Science 4:2247-51.
2.  Zhang J, Liu JS (2006) On Side-Chain Conformational Entropy of Proteins. PLoS Comput Biol 2(12): e168. doi:10.1371/journal.pcbi.0020168
3.  Pickett SD, Sternberg MJ. (1993). Empirical scale of side-chain conformational entropy in protein folding. J Mol Biol 231(3):825-39.
4.  Watanabe K., Masuda T., Ohashi H., Mihara H. & Suzuki Y. Multiple proline substitutions cumulatively thermostabilize Bacillus cereus ATCC7064 oligo-1,6-glucosidase. Irrefragable proof supporting the proline rule. Eur J Biochem 226,277-83 (1994).

(Include texte traduse și adaptate din Wikipedia de Nicolae Sfetcu)

Fizica fenomenologică – Compendiu – Volumul 2

Descoperă universul fizicii printr-o perspectivă fenomenologică captivantă!

Nu a fost votat 45.89 lei – 162.44 leiInterval de prețuri: 45.89 lei până la 162.44 lei Selectează opțiunile Acest produs are mai multe variații. Opțiunile pot fi alese în pagina produsului.

Fizica fenomenologică – Compendiu – Volumul 1

O explorare cuprinzătoare a fizicii, combinând perspective teoretice cu fenomene din lumea reală.

Nu a fost votat 45.89 lei – 162.44 leiInterval de prețuri: 45.89 lei până la 162.44 lei Selectează opțiunile Acest produs are mai multe variații. Opțiunile pot fi alese în pagina produsului.

Știința – Filosofia științei

Adăugați această lucrare remarcabilă în biblioteca dvs. și faceți un pas înainte spre o înțelegere mai profundă a lumii în care trăim.

Nu a fost votat 22.92 lei – 71.44 leiInterval de prețuri: 22.92 lei până la 71.44 lei Selectează opțiunile Acest produs are mai multe variații. Opțiunile pot fi alese în pagina produsului.